A principal diferença entre sítio alostérico e sítio ativo é que um sítio alostérico é uma região de uma enzima que permite que moléculas ativadoras ou inibidoras se liguem à enzima e ativem ou inibam a atividade enzimática, enquanto um sítio ativo é um região de uma enzima onde as moléculas do substrato se ligam e catalisam a reação resultando na produção de produtos específicos.
Enzimas são proteínas que auxiliam nas reações bioquímicas do corpo humano. Um dos papéis mais importantes das enzimas é a digestão. As enzimas também ajudam na respiração, na construção de músculos, na função nervosa e na eliminação de toxinas no corpo. As enzimas têm diferentes áreas na estrutura onde as moléculas podem se ligar e catalisar reações. Sítios alostéricos e sítios ativos são duas áreas diferentes na estrutura da enzima que facilitam a ligação das moléculas e as reações químicas subsequentes.
O que é um Sítio Alostérico?
Sítio alostérico é uma região de uma enzima que permite que moléculas ativadoras ou inibidoras se liguem à enzima que ativa ou inibe a atividade enzimática. As enzimas funcionam em diferentes temperaturas, dependendo do ambiente. Vários fatores, incluindo calor, frio, pH, localização no corpo e outras substâncias, influenciam a atividade enzimática além do substrato principal. Existem algumas substâncias que se ligam à enzima em um sítio diferente do sítio ativo normal. Esses sítios que permitem a ligação de outras substâncias são conhecidos como sítios alostéricos. Os sítios alostéricos permitem que outras substâncias ativem, inibam ou desativem a atividade enzimática. Isso acontece quando outras substâncias se ligam ao sítio alostérico e alteram a confirmação ou a forma da enzima.
Figura 01: Sítio Alostérico
Um exemplo de ativador alostérico é a ligação do oxigênio à hemoglobina. A ligação alostérica do oxigênio à hemoglobina altera a confirmação da hemoglobina e aumenta sua afinidade por mais oxigênio. Esse processo garante que a hemoglobina transporte a quantidade máxima de oxigênio de áreas ricas em oxigênio, como os pulmões. Outro exemplo de inibidor alostérico é um ATP na respiração celular. Uma importante enzima envolvida na glicólise é a fosfofrutoquinase. Esta enzima converte ADP em ATP. Quando há muito ATP na célula, o ATP serve como um inibidor alostérico que se liga ao sítio alostérico da fosfofrutoquinase para retardar a conversão de ADP em ATP.
O que é um site ativo?
Sítio ativo é a região de uma enzima onde as moléculas do substrato se ligam e sofrem uma reação para produzir produtos. O sítio ativo é dividido em dois sítios distintos: sítio de ligação e sítio calalítico. No sítio de ligação, os resíduos de aminoácidos do sítio ativo formam ligações temporárias com o substrato. Por outro lado, no sítio catalítico, resíduos de aminoácidos do sítio ativo catalisam uma reação desse substrato.
Figura 02: Site Ativo
O sítio ativo de uma enzima geralmente tem de três a quatro aminoácidos, enquanto outros aminoácidos na enzima são necessários para manter a estrutura terciária da enzima. Um sítio ativo de uma enzima pode catalisar uma reação repetidamente, pois os resíduos não são alterados no final da reação. Este processo é alcançado normalmente diminuindo a energia de ativação da reação. Portanto, mais substratos têm energia suficiente para sofrer uma reação química.
Quais são as semelhanças entre o sítio alostérico e o sítio ativo?
- Sítio alostérico e sítio ativo são duas áreas diferentes na estrutura da enzima que facilitam a ligação das moléculas e as reações químicas subsequentes.
- Ambos os sítios são compostos de aminoácidos.
- Estes sites têm uma forma única.
- Ambos os locais são muito importantes para a atividade enzimática e reação catalisada por enzimas.
Qual é a diferença entre sítio alostérico e sítio ativo?
Sítio alostérico é uma região de uma enzima que permite que moléculas ativadoras ou inibidoras se liguem à enzima para ativar ou inibir a atividade enzimática, enquanto o sítio ativo é uma região de uma enzima onde as moléculas do substrato se ligam e catalisam a reação resultando na produção de determinados produtos. Assim, esta é a principal diferença entre o sítio alostérico e o sítio ativo. Além disso, os sítios alostéricos estão presentes apenas em enzimas alostéricas, enquanto os sítios ativos estão presentes em todas as enzimas.
O infográfico abaixo apresenta as diferenças entre sítio alostérico e sítio ativo em forma de tabela para comparação lado a lado.
Resumo – Sítio Alostérico vs Sítio Ativo
Sítio alostérico e sítio ativo são duas regiões diferentes na estrutura da enzima. O sítio alostérico é uma região de uma enzima que permite que moléculas ativadoras ou inibidoras se liguem à enzima que ativa ou inibe a atividade enzimática, enquanto o sítio ativo é uma região de uma enzima onde as moléculas do substrato se ligam e catalisam a reação resultando na produção de um determinado produtos. Portanto, esta é a principal diferença entre sítio alostérico e sítio ativo.
