Diferença chave – Kd vs Km
Kd e Km são constantes de equilíbrio. A principal diferença entre Kd e Km é que Kd é uma constante termodinâmica, enquanto Km não é uma constante termodinâmica.
Kd refere-se à constante de dissociação enquanto Km é a constante de Michaelis. Ambas as constantes são muito importantes na análise quantitativa de reações enzimáticas.
O que é Kd?
Kd é a constante de dissociação. Também é conhecida como constante de dissociação de equilíbrio devido ao seu uso em sistemas de equilíbrio. A constante de dissociação é a constante de equilíbrio das reações em que um composto grande é convertido reversivelmente em pequenos componentes. O processo dessa conversão também é conhecido como dissociação. Uma molécula iônica sempre se dissocia em seus íons. Então a constante de dissociação ou Kd é uma quantidade que expressa a extensão em que uma substância particular em solução se dissocia em íons. Assim, isso é igual ao produto das concentrações dos respectivos íons dividido pela concentração da molécula não dissociada.
AB ↔ A + B
Na reação geral acima, a constante de dissociação, Kd, pode ser dada como abaixo.
Kd=[A][B] / [AB].
Além disso, se houver uma relação estequiométrica, deve-se incluir os coeficientes estequiométricos na equação.
xAB ↔ aA + bB
A equação da constante de dissociação, Kd para a reação acima é a seguinte:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Especificamente, em aplicações bioquímicas, Kd ajuda a determinar a quantidade de produtos dada por uma reação química na presença de uma enzima. O Kd de uma reação enzimática expressa a afinidade ligante-receptor. Em outras palavras, afirma a capacidade de um substrato deixar o receptor de uma enzima. Por outro lado, descreve quão fortemente um substrato se liga à enzima.
O que é Km?
Km é a constante de Michaelis. Ao contrário de Kd, Km é uma constante cinética. Sua principal aplicação é na cinética enzimática, ou seja, para determinar a afinidade de um substrato para se ligar a uma enzima. A constante é expressa relacionando a concentração do substrato com a velocidade da reação na presença de uma enzima. Assim, a constante de Michaelis ou Km é a concentração do substrato quando a velocidade da reação atinge a metade de sua velocidade máxima.
Figura 1: A relação entre a velocidade da reação e a concentração do substrato em uma reação enzimática.
Durante uma reação entre a enzima (E) e o substrato (S), a formação dos produtos (P) é a seguinte:
E + S ↔ E-S complexo ↔ E + P
Se as constantes de equilíbrio da reação acima forem as seguintes, você pode derivar Km dessas constantes.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Determinação do Km de acordo com o conceito de Michael
Michaelis desenvolveu uma relação usando a concentração de substrato, [S] e a velocidade máxima de reação, Vmax. A relação entre a concentração de substrato e Km de uma reação enzimática é a seguinte:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v é a velocidade em qualquer momento, enquanto [S] é a concentração do substrato em um determinado momento, e Vmax é a velocidade máxima da reação. Km é a constante de Michaelis para a enzima na reação. O valor da constante de Michaelis depende da enzima. Consequentemente, um pequeno valor de Km indica que a enzima fica saturada com uma pequena quantidade de substrato. Em seguida, o Vmax é obtido a uma baixa concentração de substrato. Em contraste, um valor alto de Km indica que a enzima requer uma grande quantidade de substrato para ficar saturada.
Qual é a diferença entre Kd e Km?
Kd vs Km |
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| Kd é a constante de dissociação. | Km é a constante de Michaelis. |
| Natureza | |
| Kd é uma constante termodinâmica. | Km é uma constante cinética. |
| Detalhes | |
| Kd representa a afinidade de um substrato para uma enzima. | Km representa a relação entre a concentração do substrato e a velocidade da reação. |
Resumo – Kd vs Km
Kd e Km são constantes de equilíbrio que descrevem propriedades de reações enzimáticas. A principal diferença entre Kd e Km é que Kd é uma constante termodinâmica, enquanto Km não é uma constante termodinâmica.
