A principal diferença entre o alosterismo positivo e negativo é que o alosterismo positivo em proteínas mostra uma alta afinidade por ligantes, enquanto o alosterismo negativo em proteínas mostra uma baixa afinidade por ligantes.
Alosterismo ou comportamento alostérico é o fenômeno no qual a atividade de uma proteína pode ser alterada dependendo da ligação de algumas moléculas em um sítio diferente do sítio ativo da proteína (especificamente em enzimas). Um alosterismo positivo indica que a ligação de uma molécula efetora a uma enzima faz com que a enzima mude sua configuração para uma forma ativa. Em contraste, um alosteirismo negativo indica que a ligação de uma molécula efetora faz com que a enzima mude sua configuração de uma forma ativa para uma forma inativa.
O que é Alosterismo Positivo?
Alosterismo positivo é a mudança na configuração de uma proteína (principalmente uma enzima) de uma forma inativa para uma forma ativa após a ligação de uma molécula efetora. A molécula efetora se liga a um sítio diferente do sítio ativo da enzima; é chamado de sítio alostérico. Este processo também é conhecido como ativação alostérica.
Um exemplo comum para tal ligação de moléculas efetoras é a ligação da molécula de oxigênio com a molécula de hemoglobina, que ativa a molécula de hemoglobina para transportar oxigênio de forma eficaz para as células. Lá, a molécula de oxigênio se liga ao ferro ferroso de uma molécula de heme na molécula de hemoglobina. A forma ativa é conhecida como oxi-hemoglobina, enquanto a forma inativa é conhecida como desoxi-hemoglobina.
O que é Alosterismo Negativo?
Alosterismo negativo é a mudança na configuração de uma enzima de uma forma ativa para uma forma inativa após a ligação de uma molécula efetora. A molécula efetora se liga a um sítio diferente do sítio ativo da enzima; é chamado de sítio alostérico. Este processo também é conhecido como inibição alostérica.
Figura 01: Alosterismo Positivo e Negativo
Durante o alosterismo negativo, a ligação de um ligante diminui a afinidade da enzima pelo substrato nos outros sítios ativos disponíveis para a ligação do substrato. Um exemplo é a ligação de 2,3-BPG a um sítio alostérico na hemoglobina, o que causa uma diminuição na afinidade pelo oxigênio de todas as subunidades.
Qual é a diferença entre alosterismo positivo e negativo?
Em um alosterismo positivo, a ligação de uma molécula efetora a uma enzima faz com que a enzima mude sua configuração para uma forma ativa, enquanto no alosterismo negativo, a ligação de uma molécula efetora faz com que a enzima mude sua configuração de ativa formulário para o formulário inativo. A principal diferença entre o alosterismo positivo e negativo é que o alosterismo positivo em proteínas mostra uma alta afinidade por ligantes, enquanto o alosterismo negativo em proteínas mostra uma baixa afinidade por ligantes. Além disso, o alosterismo positivo envolve ativação, enquanto o alosterismo negativo envolve inibição. A ligação do oxigênio com a hemoglobina é um exemplo de alosterismo positivo, enquanto a ligação de 2,3-BPG com a hemoglobina é um exemplo de alosterismo negativo.
O infográfico a seguir apresenta a diferença entre alosterismo positivo e negativo em forma de tabela para comparação lado a lado.
Resumo – Alosterismo Positivo vs Negativo
No alosterismo ou comportamento alostérico, a atividade de uma proteína pode ser alterada dependendo da ligação de algumas moléculas em um sítio diferente do sítio ativo da proteína (especificamente em enzimas). A principal diferença entre o alosterismo positivo e negativo é que o alosterismo positivo em proteínas mostra uma alta afinidade por ligantes, enquanto o alosterismo negativo em proteínas mostra uma baixa afinidade por ligantes.
