A principal diferença entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metal é que as metaloenzimas têm um íon metálico firmemente ligado como cofator, enquanto os íons metálicos em enzimas ativadas por metal não estão firmemente ligados.
A atividade de algumas enzimas depende de íons metálicos porque esses íons metálicos atuam como cofatores. Essas enzimas estão em duas categorias principais como metaloenzimas e enzimas ativadas por metais. Portanto, essas enzimas são diferentes umas das outras de acordo com a presença ou ausência de íons metálicos fortemente ligados. Vamos discutir mais detalhes sobre essas enzimas.
O que são Metaloenzimas?
Metalloenzimas são enzimas que contêm um íon metálico fortemente ligado. Este íon metálico forma ligações covalentes coordenadas com os aminoácidos da enzima ou com um grupo prostético. Além disso, atua como uma coenzima e confere a atividade da enzima. Ao considerar a localização do íon metálico na enzima, geralmente ocorre em uma região específica na superfície da enzima. Portanto, o íon não perturba a ligação do substrato com o sítio ativo. Às vezes, as enzimas requerem mais de um íon metálico para sua atividade. Em raras ocasiões, eles também requerem dois íons metálicos diferentes. Os metais mais comuns que envolvem isso são Fe, Zn, Cu e Mn. As metaloenzimas contendo centros metálicos diferentes do ferro (centros não heme) são amplamente difundidas na natureza.
Figura 01: Ação da Enzima
Exemplos de metaloenzimas:
- Amilase, termolisina são ligados com Ca2+ íons
- Dioldehydrase, glicerol desidratase são ligados com Co2+
- Citocromo c oxidase, dopamina-b-hidroxilase contém Cu2+
- Catalase, nitrogenase, peroxidase, succinato desidrogenase contém Fe2+
- Arginase, histidina-amônia liase, piruvato carboxilase contém Mn2+
O que são enzimas ativadas por metais?
Enzimas ativadas por metais são enzimas que têm uma atividade aumentada devido à presença de íons metálicos. Na maioria das vezes, esses íons metálicos são monovalentes ou bivalentes. No entanto, esses íons não estão fortemente ligados à enzima como nas metaloenzimas. O metal pode ativar o substrato, engajando-se assim diretamente com a atividade da enzima. Essas enzimas requerem íons metálicos em excesso. Ex: cerca de 2 a 10 vezes maior que a concentração da enzima. É porque eles não podem se ligar permanentemente ao íon metálico. No entanto, essas enzimas perdem sua atividade durante sua purificação.
Exemplos de enzimas metaativadas:
- Piruvato quinase requer K+
- Fosfotransferases requer Mg2+ ou Mn2+
Qual é a diferença entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metais?
As metaloenzimas são enzimas que contêm um íon metálico fortemente ligado. Como característica única, eles têm um íon metálico firmemente ligado como cofator. Além disso, essas enzimas requerem um ou dois íons metálicos ligados a uma região específica da superfície da enzima para sua atividade. As enzimas ativadas por metais são enzimas que têm uma atividade aumentada devido à presença de íons metálicos que não estão firmemente ligados. É a principal diferença entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metais. Ou seja, ao contrário das metaloenzimas, as enzimas ativadas por metais não possuem um íon metálico firmemente ligado como cofator. Além disso, essas enzimas requerem uma alta concentração de íons metálicos ao seu redor.
Resumo – Metaloenzimas vs Enzimas Ativadas por Metal
A enzima, cuja atividade depende da presença de íons metálicos, é de dois tipos; são eles, metaloenzimas e enzimas ativadas por metais. A diferença entre metaloenzimas e enzimas ativadas por metal é que as metaloenzimas têm um íon metálico firmemente ligado como cofator, enquanto os íons metálicos em enzimas ativadas por metal não estão firmemente ligados.
