A principal diferença entre inibição reversível e irreversível é que a inibição reversível é um tipo de inibição enzimática na qual a dissociação do inibidor do complexo enzima-inibidor é possível devido à ligação não covalente. Por outro lado, a inibição irreversível é um tipo de inibição enzimática em que a dissociação do inibidor do complexo enzima-inibidor não é possível devido à ligação covalente.
Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos em nosso corpo. Eles aumentam a velocidade das reações. Os substratos se ligam aos sítios ativos das enzimas e se transformam em produtos. No entanto, as enzimas são específicas para os substratos. A ação enzimática pode ser regulada ou inibida por certos inibidores. Existem dois tipos de processos de inibição enzimática; ou seja, eles são a inibição reversível e a inibição irreversível. Na inibição reversível, o inibidor liga-se à enzima de forma não covalente, enquanto na inibição irreversível, o inibidor liga-se à enzima de forma covalente ou não covalente. Esses dois processos diferem um do outro, e este artigo pretende discutir detalhadamente a diferença entre inibição reversível e irreversível.
O que é Inibição Reversível?
Na inibição reversível, o inibidor inativa a enzima ligando-se de forma não covalente a ela. Assim, a inibição reversível não é uma forte interação entre a enzima e o inibidor. Assim, aumentando a concentração do substrato, isso pode ser facilmente revertido, sendo possível reativar a enzima facilmente. Além disso, existem dois tipos principais de processos de inibição reversíveis; ou seja, eles são inibição competitiva e inibição não competitiva.
Na inibição competitiva, o inibidor se assemelha ao substrato e compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima. Uma vez que o inibidor ocupa o sítio ativo, o substrato não pode se ligar à enzima e a reação não ocorre. No entanto, quando a concentração de substrato é alta, a inibição competitiva pode ser evitada.
Figura 01: Inibição reversível
Por outro lado, na inibição não competitiva, o inibidor não se assemelha ao substrato. Portanto, não compete com o substrato pela ligação ao sítio ativo. Ele se liga em um local diferente da enzima (sítio alostérico) e altera a estrutura tridimensional da enzima. Quando a estrutura tridimensional da enzima muda, sua atividade diminui. Assim, a reação ocorre a uma velocidade mais lenta ou não ocorre.
O que é Inibição Irreversível?
A inibição irreversível é o segundo tipo de inibição enzimática, na qual o inibidor se liga à enzima por uma forte ligação covalente e inibe a atividade da enzima. Portanto, é difícil desvincular o inibidor da enzima. Portanto, não é possível reverter a reação. Os inibidores irreversíveis geralmente contêm grupos funcionais reativos. Assim, eles podem se ligar às cadeias de aminoácidos da enzima e formar ligações covalentes.
Figura 02: Inibição Irreversível
Além disso, os inibidores irreversíveis são específicos. Portanto, eles não se ligam a todas as proteínas. Alguns exemplos de inibidores irreversíveis são penicilina, aspirina, diisopropilfluorofosfato, etc. Existem três tipos de inibidores irreversíveis; ou seja, eles são os reagentes específicos do grupo, análogos de substrato e inibidores de suicídio.
Quais são as semelhanças entre inibição reversível e irreversível?
- Inibição reversível e irreversível são dois tipos de vias de inibição enzimática.
- Em ambos os casos, o inibidor se liga à enzima.
- Além disso, ambos podem alterar a atividade catalítica da enzima.
Qual é a diferença entre inibição reversível e irreversível?
Inibição reversível e inibição irreversível são dois tipos de vias de inibição enzimática. A principal diferença entre inibição reversível e irreversível é que é possível reverter a inibição reversível enquanto não é possível reverter a inibição irreversível. Além disso, na inibição reversível, o inibidor se liga à enzima pela interação não covalente fraca, enquanto na inibição irreversível, o inibidor se liga à enzima por uma forte ligação covalente. Portanto, a dissociação do complexo enzima-inibidor é rápida na inibição reversível, enquanto a dissociação do complexo enzima-inibidor é lenta e dura na inibição irreversível. Assim, é outra diferença entre inibição reversível e irreversível.
Além disso, na inibição reversível, quando o inibidor é removido, a enzima volta a funcionar enquanto na inibição irreversível, a enzima não volta a funcionar mesmo que o inibidor saia da enzima. Portanto, essa também é uma diferença entre inibição reversível e irreversível. Além disso, existem dois tipos principais de inibição reversível, a saber, inibição competitiva e inibição não competitiva, enquanto existem três tipos de inibição irreversível, a saber, reagentes específicos de grupo, análogos de substrato e inibidores suicidas.
Abaixo está um infográfico sobre a diferença entre inibição reversível e irreversível.
Resumo – Inibição reversível vs irreversível
A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível. Ao resumir a diferença entre inibição reversível e irreversível; na inibição reversível, o inibidor liga-se à enzima de forma não covalente. Assim, a desvinculação do inibidor da enzima é fácil e rápida. Por outro lado, na inibição irreversível, o inibidor liga-se covalentemente à enzima. Portanto, o inibidor liga-se fortemente à enzima e a dissociação do complexo enzima-inibidor é lenta e difícil. Portanto, esta é a principal diferença entre inibição reversível e irreversível. Além disso, na inibição reversível, a reação pode ser revertida e a enzima pode ser reativada novamente. Mas na inibição irreversível, a reação não pode ser revertida e a enzima não pode ser ativada novamente.
