A principal diferença entre a inibição não competitiva e alostérica é que na inibição não competitiva, a taxa máxima de reação catalisada (Vmax) diminui e a concentração do substrato (Km) permanece in alterada, enquanto na inibição alostérica, Vmax permanece in alterada e Km aumenta.
As enzimas são essenciais para a maioria das reações que ocorrem nos organismos. Normalmente, uma enzima catalisa uma reação reduzindo a energia de ativação necessária para a reação. Mas as enzimas devem ser reguladas com cuidado para controlar os níveis de produtos finais subindo para níveis indesejados. É controlado pela inibição enzimática. Um inibidor enzimático é uma molécula que perturba a via de reação normal entre uma enzima e um substrato.
Um sítio ativo é a região de uma enzima onde os substratos se ligam e sofrem uma reação química. Um sítio alostérico é onde permite que as moléculas ativem ou inibam a atividade enzimática. A cinética enzimática desempenha um papel importante durante a inibição enzimática. A taxa máxima de reação característica de uma determinada enzima em uma determinada concentração é conhecida como velocidade máxima ou Vmax. A concentração de substrato que dá a taxa que é metade de Vmax é Km.
O que é Inibição Não Competitiva?
A inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que o inibidor reduz a atividade da enzima e se liga igualmente bem à enzima, esteja ela ligada ao substrato ou não. Em outras palavras, a inibição não competitiva é onde o inibidor e o substrato se ligam à enzima em um determinado momento. Quando tanto o substrato quanto o inibidor se ligam à enzima, ela forma um complexo enzima-substrato-inibidor. Uma vez formado esse complexo, ele não pode produzir nenhum produto. Ele só pode converter novamente no complexo enzima-substrato ou no complexo enzima-inibidor.
Figura 01: Inibição Não Competitiva
Na inibição não competitiva, o inibidor tem igual afinidade pela enzima e pelo complexo enzima-substrato. O mecanismo mais comum de um inibidor não competitivo é a ligação reversível do inibidor a um sítio alostérico. Mas o inibidor também tem a capacidade de se ligar diretamente ao sítio ativo. Um exemplo de um inibidor não competitivo é a conversão de piruvato quinase em piruvato. A conversão de fosfoenolpiruvato em piruvato é catalisada pela piruvato quinase. Um aminoácido chamado Alanina, que é sintetizado a partir do piruvato, inibe a enzima piruvato quinase durante a glicólise. A alanina atua como um inibidor não competitivo.
O que é Inibição Alostérica?
A inibição alostérica é um tipo de inibição enzimática em que o inibidor diminui a atividade da enzima desativando a enzima e ligando-se à enzima no sítio alostérico. Aqui, o inibidor não compete diretamente com o substrato no sítio ativo. Mas, indiretamente altera a composição da enzima. Uma vez que a forma é alterada, a enzima torna-se inativa. Assim, ele não pode mais se ligar ao substrato correspondente. Isso, por sua vez, retarda a formação de produtos finais.
Figura 02: Inibição Alostérica
A inibição alostérica evita a formação de produtos desnecessários, reduzindo o desperdício de energia. Um exemplo de inibição alostérica é a conversão de ADP em ATP na glicólise. Aqui, quando há excesso de ATP no sistema, o ATP serve como um inibidor alostérico. Ele se liga à fosfofrutoquinase, que é uma das enzimas envolvidas na glicólise. Isso retarda a conversão ADP. Como resultado, o ATP evita a produção desnecessária de si mesmo. Portanto, a produção excessiva de ATP não é necessária quando há quantidades adequadas.
Quais são as semelhanças entre a inibição não competitiva e alostérica?
- Ambos os tipos de inibição enzimática diminuem a atividade enzimática.
- Os inibidores em ambas as inibições enzimáticas não competem com o substrato no sítio ativo.
- Os inibidores alteram a composição da enzima indiretamente.
- Ambos os inibidores alteram a forma da enzima.
Qual é a diferença entre inibição não competitiva e alostérica?
Na inibição não competitiva, o Vmax da reação diminui deixando o valor de Km in alterado. Em contraste, na inibição alostérica, o Vmax permanece in alterado e o valor de Km aumenta. Portanto, esta é a principal diferença entre a inibição não competitiva e alostérica. A inibição alostérica concentra-se mais no uso de produtos químicos que alteram a atividade da enzima ligando-se a um local alostérico, enquanto os inibidores não competitivos sempre interrompem a enzima de trabalho ligando-se diretamente a um local alternativo.
O infográfico a seguir tabula as diferenças entre a inibição não competitiva e alostérica para comparação lado a lado.
Resumo – Inibição Não Competitiva vs Alostérica
A inibição não competitiva é uma inibição enzimática em que o inibidor reduz a atividade da enzima e se liga igualmente bem à enzima, esteja ela ligada ao substrato ou não. A inibição alostérica é um tipo de inibição enzimática em que o inibidor diminui a atividade da enzima desativando a enzima e se liga à enzima no local alostérico. A principal diferença entre a inibição não competitiva e alostérica é que a taxa máxima de reação catalisada (Vmax) é reduzida, e a concentração do substrato (Km) permanece in alterada na inibição não competitiva, enquanto a Vmax permanece in alterada e Km é aumentada na inibição alostérica. inibição.
