Diferença Chave – Inibição Competitiva vs Não Competitiva
A ação dos inibidores pode ser encontrada em dois tipos como inibidores competitivos e inibidores não competitivos com base no local da enzima onde o inibidor se liga. A principal diferença entre inibição competitiva e inibição não competitiva é que, na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima, enquanto na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima.
Uma enzima é uma macromolécula que pode atuar como um catalisador biológico. As enzimas têm regiões conhecidas como sítios ativos. O sítio ativo de uma enzima é o local onde uma molécula alvo se liga. Esta molécula é conhecida como substrato. O substrato liga-se ao sítio ativo e sofre reações químicas. Isso dá um rendimento máximo em um curto período de tempo. A enzima também pode ser reciclada e reutilizada. Os inibidores são compostos que podem impedir que os substratos sofram uma determinada reação química.
O que é Inibição Competitiva?
A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática na qual um inibidor se liga aos sítios ativos de uma enzima, impedindo que o substrato se ligue à enzima. O sítio ativo é bloqueado pelo inibidor, então não há espaço para o substrato se ligar à enzima.
Neste tipo de inibição, os inibidores que estão ligados aos sítios ativos são semelhantes ao formato das moléculas do substrato (se não, os inibidores não podem se ligar ao sítio ativo porque o formato do sítio ativo não se ajusta a forma do substrato). Portanto, o sítio ativo da enzima não pode se ligar ao inibidor e ao substrato ao mesmo tempo. Isso faz com que o inibidor compita com o substrato para se ligar ao sítio ativo, o que dá o nome de inibição competitiva.
Figura 01: Inibição Competitiva em um Diagrama
A inibição competitiva pode ser evitada pela adição de muitas moléculas de substrato. Isso aumenta a probabilidade de os sítios ativos encontrarem substratos em vez de moléculas inibidoras. A maioria dos inibidores competitivos liga-se reversivelmente ao sítio ativo. Isso ocorre porque o inibidor não altera a forma do sítio ativo.
O que é Inibição Não Competitiva?
A inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática na qual um inibidor reduz a atividade de uma enzima. Aqui, o inibidor pode se ligar à enzima mesmo que o substrato já esteja ligado ao sítio ativo dessa enzima. Portanto, o inibidor não se liga ao sítio ativo. Assim, não há competição entre o substrato e o inibidor; esta inibição é assim conhecida como inibição não competitiva. Então, o substrato e o inibidor podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo.
Figura 2: Inibição Não Competitiva em um Diagrama
Quando o inibidor está ligado à enzima junto com o substrato, o substrato não pode sofrer a reação química desejada para dar os produtos alvo. Os inibidores não competitivos muitas vezes se ligam à enzima de forma irreversível. Isso ocorre porque a ligação do inibidor altera a forma do sítio ativo e o sítio ativo é desativado.
A forma do inibidor é completamente diferente daquela do substrato porque o inibidor não compete pelos sítios ativos da enzima. Os inibidores não competitivos ligam-se a sítios próximos de um sítio ativo. Essa ligação causa a alteração da forma do sítio ativo.
Qual é a diferença entre inibição competitiva e não competitiva?
Inibição Competitiva vs Inibição Não Competitiva |
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| A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor se liga aos sítios ativos de uma enzima, impedindo que o substrato se ligue à enzima. | A inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor reduz a atividade de uma enzima. |
| Competição com Substrato | |
| Inibidores competitivos competem com o substrato pelos sítios ativos. | Inibidores não competitivos não competem com o substrato por sítios ativos. |
| Forma do Inibidor | |
| Os inibidores competitivos têm um formato semelhante ao do substrato | Os inibidores não competitivos têm um formato diferente do formato do substrato. |
| Ocorrência na Enzima | |
| O substrato e o inibidor competitivo não podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo. | O substrato e o inibidor não competitivo podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo. |
| Método de Ligação | |
| A ligação dos inibidores competitivos com o sítio ativo é reversível. | A ligação de inibidores não competitivos com o sítio ativo é irreversível. |
| Efeito na Forma do Site Ativo | |
| A forma do sítio ativo não muda quando um inibidor competitivo se liga ao sítio ativo. | A forma do sítio ativo muda quando um inibidor é ligado à enzima. |
Resumo – Inibição Competitiva vs Não Competitiva
A principal diferença entre inibição competitiva e inibição não competitiva é que, na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima, enquanto, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima.
