Diferença entre Holoenzima e Apoenzima

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Diferença entre Holoenzima e Apoenzima
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Vídeo: ENZIMAS ALOSTÉRICAS E HOLOENZIMAS 2024, Novembro
Anonim

Diferença chave – Holoenzima vs Apoenzima

Enzimas são catalisadores biológicos que aumentam a taxa de reações químicas no corpo. São proteínas formadas por sequências de aminoácidos. As enzimas estão envolvidas nas reações químicas sem serem consumidas. Eles são específicos para substratos e reações químicas. A função da enzima é suportada por diferentes pequenas moléculas não proteicas. Eles são conhecidos como cofatores. Eles ajudam as enzimas em sua ação catalítica. Esses cofatores podem ser íons metálicos ou coenzimas; eles também podem ser moléculas inorgânicas ou orgânicas. Muitas enzimas requerem um cofator para se tornarem ativas e iniciarem a função catalítica. Com base na ligação com o cofator, as enzimas têm duas formas denominadas apoenzima e holoenzima. A principal diferença entre holoenzima e apoenzima é que apoenzima é o componente proteico da enzima que é inativo e não ligado ao cofator, enquanto holoenzima é o componente proteico da enzima e cofator ligado que cria a forma ativa da enzima.

O que é Holoenzima?

Enzimas são proteínas que catalisam reações bioquímicas nas células. A maioria das enzimas requer uma pequena molécula não proteica para iniciar as funções catalíticas. Essas moléculas são conhecidas como cofatores. Os cofatores são principalmente moléculas inorgânicas ou orgânicas. Os cofatores são categorizados em dois tipos principais chamados íons metálicos e coenzimas. A ligação do cofator é essencial para a ativação da enzima e início da reação química. Quando o componente proteico da enzima está ligado ao cofator, a molécula completa é conhecida como holoenzima. A holoenzima é cataliticamente ativa. Assim, ele se liga ativamente aos substratos e aumenta a velocidade da reação. As coenzimas ligam-se frouxamente às enzimas, enquanto os grupos prostéticos ligam-se firmemente às apoenzimas. Alguns cofatores se ligam ao sítio ativo da enzima. Após a ligação, altera a conformação da enzima e aumenta a ligação dos substratos ao sítio ativo da enzima.

DNA polimerase e RNA polimerase são duas holoenzimas. A DNA polimerase requer íons de magnésio para se tornar ativo e iniciar a polimerização do DNA. A RNA polimerase precisa do fator sigma para sua função catalítica.

O que é Apoenzima?

Apoenzima é a enzima antes de se ligar ao cofator. Em outras palavras, a apoenzima é a parte proteica da enzima que não possui o cofator. A apoenzima é cataliticamente inativa e incompleta. Ele forma um sistema enzimático ativo ao se combinar com uma coenzima e determina a especificidade desse sistema para um substrato. Existem muitos cofatores que se ligam a apoenzimas para produzir holoenzimas. As coenzimas comuns são NAD+, FAD, Coenzima A, vitaminas do complexo B e vitamina C. Os íons metálicos comuns que se ligam às apoenzimas são ferro, cobre, cálcio, zinco, magnésio, etc. Uma vez que o cofator é removido da holoenzima, ele é convertido novamente em apoenzima, que fica inativa e incompleta.

A presença do cofator no sítio ativo da apoenzima é essencial porque eles fornecem grupos ou sítios que a parte proteica da enzima não possui para catalisar a reação.

Diferença chave - Holoenzima vs Apoenzima
Diferença chave - Holoenzima vs Apoenzima

Figura 01: Apoenzima e Holoenzima

Qual é a diferença entre Holoenzima e Apoenzima?

Holoenzima vs Apoenzima

Holoenzima é uma enzima ativa que consiste em uma apoenzima ligada ao seu cofator. Apoenzima é o componente proteico que não possui seu cofator.
Cofator
Holoenzima está ligada ao seu cofator. Apoenzima é o componente enzimático sem o cofator.
Atividade
Holoenzima é cataliticamente ativa. Apoenzima é cataliticamente inativa.
Integridade
Holoenzima está completa e pode iniciar a reação. Apoenzima está incompleta e não pode iniciar a reação.
Exemplos
DNA polimerase, RNA polimerase são exemplos de holoenzima. Aspartato transcarbamoilase é um exemplo de apoenzima.

Resumo – Holoenzima vs Apoenzima

Enzimas são catalisadores biológicos das células. Eles diminuem a energia necessária para a ocorrência da reação. As enzimas aumentam a velocidade da reação induzindo ativamente a conversão do substrato em produtos. Eles catalisam especificamente as reações sem entrar nas reações. As enzimas são compostas por moléculas de proteínas. A porção proteica da enzima é conhecida como apoenzima. A apoenzima precisa se ligar a pequenas moléculas não proteicas chamadas cofatores para se tornar ativa. Quando a apoenzima se liga ao cofator, o complexo é conhecido como holoenzima. A holoenzima é cataliticamente ativa para iniciar a reação química. O substrato liga-se à holoenzima, não à apoenzima. Esta é a diferença entre holoenzima e apoenzima.

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