A principal diferença entre aspartilcisteína e serina proteases são seus grupos funcionais que atuam como resíduos catalíticos. O grupo funcional que atua como resíduo catalítico da aspartil protease é um grupo ácido carboxílico, enquanto na protease cisteína, um grupo tiol ou sulfidrila atua como o grupo funcional no resíduo catalítico, e na protease serina, um grupo hidroxila ou um álcool atua como o grupo funcional no resíduo catalítico.
Proteases são enzimas que catalisam a proteólise, que é a quebra de proteínas em polipeptídeos ou aminoácidos menores. Este processo ocorre clivando ligações peptídicas dentro de proteínas por um processo de hidrólise. As proteases estão envolvidas em muitas funções biológicas, como digestão de proteínas ingeridas, catabolismo de proteínas e sinalização celular. As proteases estão presentes em todas as formas de vida. Aspartil, cisteína e serina são três proteases importantes que desempenham um papel fundamental nos organismos vivos.
O que são Aspartil Proteases?
Aspartil proteases são um tipo de enzimas que quebram proteínas. Eles têm dois aspartatos altamente conservados no sítio ativo e são otimamente ativos em pH ácido. Essas proteases clivam ligações dipeptídicas que possuem resíduos hidrofóbicos, bem como um grupo beta-metileno. O mecanismo catalítico da aspartil protease é um mecanismo ácido-base. Isso envolve a coordenação de uma molécula de água com dois resíduos de aspartato. Um aspartato ativa a molécula de água removendo um próton. Isso permite que a água realize um ataque nucleofílico no carbono carbonílico do substrato. Como resultado, gera um intermediário oxiânion tetraédrico que é estabilizado por ligações de hidrogênio com o segundo resíduo de aspartato. O rearranjo desse intermediário é responsável pela divisão do peptídeo em dois produtos peptídicos.
Figura 01: Aspartil Protease
Existem cinco superfamílias de proteases aspárticas: Clã AA que é uma família, Clã AC, que é uma família de peptidase de sinal II, Clã AD, que é uma família de presenilina, Clã AE, que é uma família de GPR endopeptidase, e Clan AF, que é uma família omptin.
O que são Proteases de Cisteína?
Cisteína proteases são um grupo de enzimas hidrolases que degradam proteínas. Eles mostram um mecanismo catalítico que envolve uma cisteína tiol nucleofílica em uma tríade ou díade catalítica. O passo inicial no mecanismo catalítico das proteases de cisteína é a desprotonação. O grupo tiol torna-se desprotonado dentro do sítio ativo da enzima por um aminoácido adjacente, como a histidina, que possui uma cadeia lateral básica. O próximo passo é o ataque nucleofílico pelo enxofre aniônico desprotonado da cisteína no substrato. Aqui, o fragmento do substrato é liberado com uma amina e o resíduo de histidina na protease restaura sua forma desprotonada. Isso resulta na formação do intermediário tioéster do substrato, ligando o novo terminal carboxi ao tiol de cisteína. A ligação tioéster hidrolisa para gerar a fração de ácido carboxílico no fragmento de substrato restante.
Figura 02: Cisteína Protease
As proteases de cisteína desempenham vários papéis na fisiologia e no desenvolvimento. Nas plantas, eles desempenham um papel importante no crescimento, desenvolvimento, acúmulo e mobilização de proteínas de armazenamento. Em humanos, eles são importantes na senescência e apoptose, respostas imunes, processamento de pró-hormônios e remodelação da matriz extracelular para o desenvolvimento do cone.
O que são Serine Proteases?
Serina proteases também são um grupo de enzimas proteolíticas que clivam ligações peptídicas em proteínas. A serina serve como o aminoácido nucleofílico no sítio ativo da enzima. Estes estão presentes tanto em eucariotos quanto em procariontes. As serina proteases são geralmente divididas em diferentes categorias por uma estrutura distinta que consiste em dois domínios beta-barril convergindo no sítio catalítico ativo e também com base em sua especificidade de substrato. Eles são semelhantes a tripsina, semelhantes a quimotripsina, semelhantes a trombina, semelhantes a elastase e semelhantes a subtilisina.
Figura 03: Serina Protease
Proteases do tipo tripsina clivam ligações peptídicas seguindo um aminoácido carregado positivamente, como lisina ou arginina. Eles são específicos para resíduos carregados negativamente, como ácido aspártico ou ácido glutâmico. As proteases do tipo quimotripsina são mais hidrofóbicas. Sua especificidade reside em grandes resíduos hidrofóbicos, como tirosina, triptofano e fenilalanina. As proteases do tipo trombina incluem a trombina, que é um plasminogênio ativador de tecidos e a plasmina. Estes auxiliam na coagulação do sangue e na digestão e também na fisiopatologia das doenças neurodegenerativas. As proteases do tipo elastase preferem resíduos como alanina, glicina e valina. As proteases do tipo subtilisina incluem serina em procariontes. Ele compartilha um mecanismo catalítico utilizando uma tríade catalítica para criar uma serina nucleofílica. A regulação da atividade da serina protease requer uma ativação inicial da protease e secreção de inibidores.
Quais são as semelhanças entre aspartil cisteína e serina proteases?
- Aspartil, cisteína e serina proteases catalisam a quebra de proteínas pela clivagem de ligações peptídicas.
- Os mecanismos são semelhantes onde os resíduos do sítio ativo atacam as ligações peptídicas fazendo com que elas se quebrem.
- Todos contêm nucleófilos.
- Todas são proteínas.
Qual é a diferença entre aspartil cisteína e serina proteases?
A principal diferença entre aspartilcisteína e serina proteases depende de seu grupo funcional, que atua como resíduo catalítico. Na aspartil protease, um grupo ácido carboxílico atua como grupo funcional, enquanto na protease cisteína, um grupo tiol ou sulfidrila atua como grupo funcional, e na protease serina, um grupo hidroxila ou um álcool atua como grupo funcional.
Aspartil proteases têm um sítio ativo de aspartato, enquanto as proteases de cisteína têm um sítio ativo de cisteína. O resíduo do sítio ativo da serina protease é um grupo hidroxila. Assim, esta é também outra diferença entre aspartilcisteína e serina proteases. Ao contrário das proteases de serina e cisteína, as aspartil proteases não formam um intermediário covalente durante o processo de clivagem. Portanto, a proteólise ocorre em uma única etapa para aspartil proteases.
O infográfico abaixo apresenta as diferenças entre aspartilcisteína e serinoproteases em forma de tabela para comparação lado a lado.
Resumo – Aspartil Cisteína vs Serina Proteases
Proteases são enzimas que catalisam a quebra de proteínas em polipeptídeos ou aminoácidos menores. A principal diferença entre aspartilcisteína e serina proteases é o grupo funcional que atua como seu resíduo catalítico. Um grupo ácido carboxílico atua como o grupo funcional na aspartil protease, enquanto um grupo tiol ou sulfidrila atua como o grupo funcional na cisteína protease. Um grupo hidroxila ou um álcool atua como o grupo funcional na serina protease.
