A principal diferença entre PFK-1 e PFK-2 é que PFK-1 catalisa a conversão de frutose 6-fosfato e ATP em frutose 1, 6-bifosfato e ADP enquanto PFK-2 catalisa a síntese de frutose 2, 6-bifosfato de frutose 6-fosfato.
Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) e fosfofrutoquinase-2 (PFK-2) são duas enzimas. A PFK-1 é uma enzima glicolítica que catalisa a reação da frutose 6-fosfato, convertendo-a em frutose 1,6-bisfosfato. É a etapa limitante da glicólise. Quando o nível de glicose está alto e é necessário regular a glicólise, o PFK-2 catalisa a síntese de frutose 2,6-bifosfato a partir de frutose 6-fosfato. A frutose 2,6-bifosfato é um poderoso ativador alostérico de PFK-1 para aumentar a degradação da glicose. PFK-2 não é uma enzima glicolítica. Mas, tanto o PFK-1 quanto o PFK-2 atuam no mesmo substrato.
O que é PFK-1?
PFK-1 é a primeira enzima comprometida na glicólise. Na verdade, é a enzima limitante da taxa de glicólise. Catalisa a conversão de frutose 6-fosfato em frutose 1,6-bisfoshato. PFK-1 usa ATP para esta reação. Assim, PFK-1 é afetado pela concentração de ATP. A inibição do PFK-1 pelo ATP é uma parte do circuito de retroalimentação negativa que regula o fluxo da glicólise sob um estado aeróbico. Além do ATP, a atividade do PFK-1 é regulada por várias outras moléculas, incluindo frutose 2, 6-bifosfato, AMP e citrato.
Figura 01: PFK-1
Fructose 2, 6-biphosphate é um poderoso ativador alostérico de PFK-1. Em condições fisiológicas, o PFK-1 permanece inativo. Quando interage com a frutose 2,6-bisfoshato, torna-se ativo e estimula a via glicolítica para aumentar a degradação da glicose. O fluxo na direção da glicólise é grandemente aumentado pela frutose 2,6-bifosfato devido à sua capacidade de ativação alostérica de PFK-1. De maneira semelhante, o AMP também atua como um efetor alostérico para ativar o PFK-1. Em contraste, o citrato atua como um inibidor alostérico de PFK1. O magnésio atua como cofator para PFK-1.
O que é PFK-2?
Fructose 2, 6-biphosphate é um metabólito que regula a glicólise e a gliconeogênese. PFK-2 ou fosfofrutoquinase-2 é a enzima que catalisa a síntese de frutose 2,6-bifosfato a partir de frutose 6-fosfato. Semelhante ao PFK-1, o PFK-2 atua no mesmo substrato. No entanto, ao contrário do PFK-1, a atividade do PFK-2 não é afetada pela concentração de ATP. Fosfoenolpiruvato e citrato podem inibir esta enzima, enquanto o ortofosfato inorgânico pode estimular a ação do PFK-2.
Figura 02: PFK-2
Estruturalmente, PFK-2 existe com frutose-2, 6-bisfosfatase como uma enzima bifuncional abreviada como PFK-2/FBPase-2. PFK-2 fosforila frutose 6-fosfato usando ATP. Por outro lado, FBPase-2 desfosforila frutose 2, 6-bifosfato para produzir frutose 6-fosfato e Pi. Assim, PFK-2 tem atividades de quinase e fosfatase. Quando o nível de glicose está alto, a insulina aumenta a atividade da quinase da enzima PFK-2 para impulsionar o aumento da síntese de frutose 2,6-bifosfato. Estimula a glicólise devido à ativação do PFK-1 pela frutose 2,6-bifosfato. Em contraste, quando a atividade de fosfatase de PFK-2 é expressa, ela quebra a frutose 2,6-bifosfato de volta em frutose 6-fosfato, estimulando a gliconeogênese e inibindo a glicólise.
Quais são as semelhanças entre PFK1 e PFK-2?
- PFK-1 e PFK-2 são duas enzimas.
- O substrato das enzimas PFK-1 e PFK-2 é o mesmo: frutose 6-fosfato.
- Ambas as enzimas são importantes na regulação da glicólise.
- As reações catalisadas por ambas as enzimas produzem ADP a partir de ATP.
- Citrato pode inibir ambas as enzimas.
Qual é a diferença entre PFK-1 e PFK-2?
PFK-1 catalisa a conversão de frutose 6-fosfato em frutose 1,6-bifosfato. Em contraste, PFK-2 catalisa a conversão de frutose 6-fosfato em frutose 2,6-bifosfato. Portanto, esta é a principal diferença entre PFK1 e PFK-2. Ao contrário do PFK-1, o PFK-2 tem atividade de quinase e fosfatase; portanto, é uma enzima bifuncional. Além disso, a frutose 2,6-bifosfato é um poderoso ativador alostérico da PFK-1, enquanto a PFK-2 catalisa a síntese da frutose 2,6-bifosfato. Assim, esta é outra diferença entre PFK-1 e PFK-2. Mais importante ainda, a atividade do PFK-1 é afetada pelo ATP, enquanto a atividade do PFK-2 não é afetada pela concentração de ATP.
O infográfico a seguir lista as diferenças entre PFK-1 e PFK-2 em forma de tabela para comparação lado a lado.
Resumo – PFK-1 vs PFK-2
PFK-1 catalisa a conversão de frutose 6-fosfato e ATP em frutose 1, 6-bifosfato e ADP. PFK-2 catalisa a síntese de frutose 2,6-fosfato a partir de frutose 6-fosfato. A atividade do PFK-1 é afetada pela concentração de ATP. Em contraste, o PFK-2 não é afetado pela concentração de ATP. Mais importante ainda, PFK-2 tem atividades de quinase e fosfatase; portanto, é uma enzima bifuncional. PFK-1 não é uma enzima bifuncional. Além disso, a PFK-1 é uma enzima limitante da glicólise, enquanto a PFK-2 não é considerada uma enzima glicolítica. Assim, este é o resumo da diferença entre PFK-1 e PFK-2.
