A principal diferença entre chaperons e chaperonins é que os chaperones executam uma ampla gama de funções, incluindo dobramento e degradação da proteína, auxiliando na montagem de proteínas, etc., enquanto a função principal das chaperoninas é auxiliar no dobramento de grandes moléculas de proteína.
Chaperones moleculares ou chaperones são moléculas de proteínas que auxiliam no processo de dobrar proteínas em estruturas complexas. Portanto, as chaperoninas são um tipo de chaperona, que inclui proteínas de choque térmico. De todos os tipos de chaperonas, as chaperoninas são as proteínas mais amplamente estudadas devido ao importante papel que desempenha durante o dobramento correto das proteínas. Portanto, a ação de chaperonas e chaperoninas impedem a agregação irreversível de proteínas e, assim, possibilitam sua funcionalidade. Chaperones e chaperonins diferem minuciosamente com base na funcionalidade das duas moléculas.
O que são acompanhantes?
Chaperones são proteínas que auxiliam na montagem de proteínas, dobramento de proteínas e no processo de degradação das proteínas. Assim, existem muitas classes de Chaperones Moleculares. Os acompanhantes que se ligam às superfícies hidrofóbicas das proteínas facilitam o dobramento e previnem a agregação irreversível das proteínas. Além disso, as chaperonas podem ser categorizadas em diferentes classes com base no tamanho e no compartimento celular. As chaperoninas são uma das classes mais importantes de chaperonas, que são proteínas de choque térmico.
Figura 01: Ação do Acompanhante
Além disso, as chaperonas são necessárias para o processo de degradação de proteínas. Quando as proteínas sofrem dobramento incorreto, as chaperonas estão envolvidas no processo de ubiquitinação que leva à destruição da proteína.
O que são Chaperoninas?
Chaperonina é uma classe de chaperonas que estão especificamente envolvidas no dobramento de grandes proteínas. Eles têm uma estrutura específica. As chaperoninas compreendem uma estrutura de dois anéis que pode ser homo – dimérica ou hetero – dimérica. Essas duas estruturas em anel formam duas cavidades centrais. Cada subunidade tem um domínio que pode se ligar à superfície hidrofóbica da proteína. Uma vez que a ligação ocorre, as chaperoninas trazem uma mudança conformacional na proteína. Isso permite o dobramento correto da proteína.
Figura 02: Acompanhantes
Existem duas categorias principais de chaperoninas, nomeadamente chaperoninas do grupo I e chaperoninas do grupo II. As chaperoninas do grupo I são procarióticas e incluem principalmente as proteínas bacterianas de choque térmico, como Hsp60 e GroEL procariótica. As chaperoninas do grupo II incluem as chaperoninas arqueanas e eucarióticas. Algumas das chaperoninas do grupo II são polipeptídeos relacionados ao complexo T e GroES.
Quais são as semelhanças entre acompanhantes e acompanhantes?
- Chaperonas e Chaperoninas são proteínas.
- Eles estão envolvidos principalmente no enovelamento de proteínas.
- Ambos se ligam às regiões hidrofóbicas da proteína.
- Eles podem ser sintetizados in vitro e podem ser usados em muitas pesquisas relacionadas ao enovelamento de proteínas.
Qual é a diferença entre Chaperones e Chaperonins?
Chaperones são proteínas que envolvem o dobramento, degradação e montagem de proteínas. Assim, existem várias subclasses de chaperonas com base no mecanismo de ação. Alguns envolvem o enovelamento de proteínas, enquanto alguns envolvem a solubilização de proteínas agregadas. Por outro lado, as chaperoninas são um tipo de chaperonas, que envolvem especificamente o grande enovelamento de proteínas. Esta é a principal diferença entre acompanhantes e acompanhantes. Além disso, existem dois grupos de chaperoninas; chaperoninas do grupo I e chaperoninas do grupo II.
O infográfico abaixo apresenta a diferença entre acompanhantes e acompanhantes em forma de tabela.
Resumo – Chaperones vs Chaperonins
Chaperones são uma ampla classe de biomoléculas, que são proteínas. Eles ajudam no dobramento de proteínas, degradação e montagem de proteínas. As chaperoninas são uma classe de chaperonas que funcionam especificamente no enovelamento de grandes proteínas. Portanto, a principal diferença entre chaperons e chaperonins é baseada na função das duas proteínas. Eles também diferem na estrutura. As chaperonas variam em estrutura, enquanto as chaperoninas têm uma estrutura específica de dois anéis.
