Key Difference – Alpha Helix vs Beta Folha Pregueada
Hélices alfa e folhas beta plissadas são as duas estruturas secundárias mais comumente encontradas em uma cadeia polipeptídica. Esses dois componentes estruturais são os primeiros passos principais no processo de dobramento de uma cadeia polipeptídica. A principal diferença entre Alpha Helix e Beta Plissed Sheet está em sua estrutura; eles têm duas formas diferentes para fazer um trabalho específico.
O que é Alpha Helix?
Uma alfa-hélice é uma bobina direita de resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. A gama de resíduos de aminoácidos pode variar de 4 a 40 resíduos. As ligações de hidrogênio formadas entre o oxigênio do grupo C=O na bobina superior e o hidrogênio do grupo N-H da bobina inferior ajudam a manter a bobina unida. Uma ligação de hidrogênio é formada por cada quatro resíduos de aminoácidos na cadeia da maneira acima. Este padrão uniforme dá-lhe características definidas como a espessura da bobina e dita o comprimento de cada volta completa ao longo do eixo da hélice. A estabilidade da estrutura da hélice alfa depende de vários fatores.
O átomos em vermelho, N átomos em azul e ligações de hidrogênio como linhas pontilhadas verdes
O que é folha plissada beta?
A folha plissada beta, também conhecida como folha beta, é considerada a segunda forma de estrutura secundária nas proteínas. Ele contém fitas beta que são conectadas lateralmente por um mínimo de duas ou três ligações de hidrogênio da espinha dorsal para formar uma folha torcida e plissada, como mostrado na figura. Uma fita beta é um trecho da cadeia polipeptídica; seu comprimento é geralmente igual a 3 a 10 aminoácidos, incluindo a espinha dorsal em uma confirmação estendida.
Fragmento de folha β antiparalela de 4 fitas de uma estrutura cristalina da enzima catalase.
a) mostrando as ligações de hidrogênio antiparalelas (pontilhadas) entre os grupos peptídicos NH e CO nas fitas adjacentes. As setas indicam a direção da cadeia e os contornos de densidade eletrônica delineiam os átomos não-H. Os átomos de O são bolas vermelhas, os átomos de N são azuis e os átomos de H são omitidos por simplicidade; cadeias laterais são mostradas apenas para o primeiro átomo C da cadeia lateral (verde)
b) Vista lateral das duas fitas β centrais
Em folhas beta plissadas, as cadeias polipeptídicas correm lado a lado. Recebe o nome de “folha plissada” devido à aparência ondulada da estrutura. Eles estão ligados entre si por ligações de hidrogênio. Essa estrutura permite a formação de mais ligações de hidrogênio ao esticar a cadeia polipeptídica.
Qual é a diferença entre Alfa Hélice e Folha Pregueada Beta?
Estrutura de Alfa Hélice e Folha Pregueada Beta
Alpha Helix:
Nesta estrutura, o esqueleto polipeptídico está firmemente ligado em torno de um eixo imaginário como uma estrutura espiral. Também é conhecido como o arranjo helicoidal da cadeia peptídica.
A formação da estrutura alfa-hélice acontece quando as cadeias polipeptídicas são torcidas em espiral. Isso permite que todos os aminoácidos da cadeia formem ligações de hidrogênio (uma ligação entre uma molécula de oxigênio e uma molécula de hidrogênio) entre si. As ligações de hidrogênio permitem que a hélice mantenha a forma espiral e dá uma bobina apertada. Esta forma espiral torna a hélice alfa muito forte.
As ligações de hidrogênio são indicadas pelos pontos amarelos.
Folha Pregueada Beta:
Quando dois ou mais fragmentos de cadeia(s) polipeptídica(s) se sobrepõem, formando uma fileira de ligações de hidrogênio entre si, as seguintes estruturas podem ser encontradas. Pode acontecer de duas maneiras; arranjo paralelo e arranjo antiparalelo.
Exemplos da estrutura:
Alpha Helix: Unhas das mãos ou dos pés podem ser tomadas como exemplo de uma estrutura de alfa hélice.
Folha plissada beta: A estrutura das penas é semelhante à estrutura da folha plissada beta.
Características da estrutura:
Alpha Helix: Na estrutura de alfa hélice, existem 3,6 aminoácidos por volta da hélice. Todas as ligações peptídicas são trans e planares, e os grupos N-H nas ligações peptídicas apontam na mesma direção, que é aproximadamente paralela ao eixo da hélice. Os grupos C=O de todas as ligações peptídicas apontam na direção oposta e são paralelos ao eixo da hélice. O grupo C=O de cada ligação peptídica está ligado ao grupo N-H da ligação peptídica formando uma ligação de hidrogênio. Todos os grupos R- são apontados para fora da hélice.
Folha plissada beta: Cada ligação peptídica na folha plissada beta é planar e tem a conformação trans. Os grupos C=O e N-H de ligações peptídicas de cadeias adjacentes estão no mesmo plano e apontam um para o outro formando pontes de hidrogênio entre eles. Todos os grupos R- em qualquer cadeia podem ocorrer alternativamente acima e abaixo do plano da folha.
Definições:
Estrutura secundária: É a forma de uma proteína dobrável devido à ligação de hidrogênio entre sua estrutura principal amida e grupos carbonila.
