A principal diferença entre ativador enzimático e inibidor enzimático é que o ativador enzimático pode aumentar a atividade de uma enzima, enquanto o inibidor enzimático pode diminuir a atividade de uma enzima.
Enzimas são proteínas e consistem em aminoácidos e são os catalisadores biológicos. Um catalisador é qualquer composto que pode diminuir a taxa de reação de uma reação química. Dois tipos de compostos podem afetar a atividade das enzimas; são ativadores e inibidores. Vamos falar mais detalhes sobre esses compostos.
O que é Ativador Enzimático?
Ativadores enzimáticos são espécies químicas que podem se ligar a uma enzima para aumentar sua atividade. Portanto, eles podem afetar diretamente a atividade de uma enzima. Eles agem de maneira oposta que os inibidores enzimáticos estão agindo. Na maioria das vezes, agem ligando-se a algumas regiões, que não os sítios ativos da enzima. Estes são o que chamamos de “locais alostéricos” da enzima.
Às vezes, o substrato ou o próprio reagente atua como ativador quando esse reagente se liga a um sítio ativo da enzima. Portanto, pode aumentar a afinidade da enzima por substratos e também ativar outros sítios ativos. Alguns exemplos importantes dessas moléculas incluem hexoquinase-I e glucoquinase.
O que é Inibidor Enzimático?
Inibidores de enzimas são espécies químicas que podem se ligar a uma enzima para diminuir sua atividade. Portanto, eles podem afetar diretamente a atividade de uma enzima. Eles agem de maneira oposta que os ativadores enzimáticos estão agindo. Da mesma forma, a maioria dos inibidores bloqueia os sítios ativos da enzima. Assim, eles podem diminuir a atividade da enzima.
Figura 01: Ligação de Inibidores e Ativadores no Sítio Alostérico de uma Enzima
Às vezes, eles também se ligam a sítios alostéricos. A ligação desta molécula pode ser reversível ou irreversível. Na ligação reversível, os inibidores são removidos da enzima após o bloqueio da ligação do substrato. Pelo contrário, na ligação irreversível, os inibidores podem alterar a forma do sítio ativo de forma irreversível. Portanto, nenhum substrato mais se ligará ao sítio ativo da enzima. Alguns exemplos típicos incluem drogas, inibidor de ribonuclease, etc.
Qual é a diferença entre o ativador enzimático e o inibidor enzimático?
Ativadores enzimáticos são espécies químicas que podem se ligar a uma enzima para aumentar sua atividade. Portanto, eles podem afetar a atividade de uma enzima. Alguns exemplos comuns de ativadores de enzimas incluem hexoquinase-I e glucoquinase. Os inibidores enzimáticos são espécies químicas que podem se ligar a uma enzima para diminuir sua atividade. Portanto, eles podem afetar a atividade de uma enzima de forma decrescente. Portanto, esta é a principal diferença entre o ativador enzimático e o inibidor enzimático. Alguns exemplos comuns de inibidores de enzimas incluem medicamentos, inibidores de ribonuclease, etc.
Resumo – Ativador de Enzima vs Inibidor de Enzima
Os ativadores e inibidores são duas moléculas que podem afetar a atividade de uma enzima. A diferença entre ativador enzimático e inibidor enzimático é que os ativadores enzimáticos podem aumentar a atividade de uma enzima, enquanto os inibidores enzimáticos podem diminuir a atividade de uma enzima.
