A principal diferença entre enzimas alostéricas e não alostéricas é que as enzimas alostéricas têm sítios alostéricos diferentes de seus sítios ativos para a ligação de moléculas reguladoras, enquanto as enzimas não alostéricas têm apenas um sítio ativo para se ligar ao substrato.
Existem diferentes formas de regulação enzimática. A regulação alostérica é uma dessas formas de regulação enzimática. A regulação alostérica é facilitada por enzimas chamadas enzimas alostéricas. Moléculas reguladoras ligam-se a sítios alostéricos possuídos pela enzima e regulam a atividade enzimática. Portanto, as enzimas alostéricas também são conhecidas como enzimas reguladoras. A especialidade das enzimas alostéricas é que elas possuem sítios adicionais além do sítio ativo principal.
O que são enzimas alostéricas?
As enzimas alostéricas são um tipo de enzima que possui sítios alostéricos para a ligação de moléculas reguladoras. Esses sítios estão localizados nas diferentes subunidades proteicas da enzima. Uma molécula reguladora pode ser um inibidor ou um ativador. Quando um inibidor se liga à enzima, a atividade da enzima diminui. Quando um ativador se liga à enzima, a função enzimática aumenta. Este tipo de regulação da atividade enzimática é conhecido como regulação alostérica. Uma enzima alostérica é específica para seu substrato e suas moléculas reguladoras (moduladores). A interação da molécula reguladora/modulador com a enzima é reversível e não covalente. Uma reação catalisada por uma enzima alostérica mostra uma curva sigmoidal.
Figura 01: Inibição Alostérica
A regulação alostérica ocorre como um mecanismo de feedback. Na inibição por feedback negativo, a molécula reguladora é um inibidor e inibe a reação. Em um mecanismo de feedback positivo, uma molécula efetora ou ativadora que se liga ao sítio alostérico aumenta a velocidade da reação. A ligação do modulador alostérico a uma enzima alostérica altera a conformação da proteína, afetando assim sua função. Piruvato quinase, ribonucleotídeo redutase, aspartato transcarbamoilase e ADP-glicose pirofosforilase são vários exemplos de enzimas alostéricas.
O que são enzimas não alostéricas?
Enzimas não alostéricas são as enzimas que não processam outros sítios alostéricos além do sítio ativo. Portanto, são enzimas simples que possuem apenas um sítio ativo da enzima. Essas enzimas são enzimas específicas do substrato. São também enzimas não reguladoras. Suas reações mostram uma curva hiperbólica.
Figura 02: Curva Hiperbólica mostrada por uma Enzima Não Alostérica
Quando há um inibidor competitivo, a velocidade da reação diminui. Um inibidor competitivo é semelhante ao substrato. Assim, ele compete com o substrato para se ligar ao sítio ativo. Quando o substrato não se liga ao sítio ativo, o complexo substrato-enzima não pode ser formado, então a taxa de reação diminui.
Quais são as semelhanças entre enzimas alostéricas e não alostéricas?
- Enzimas alostéricas e não alostéricas são dois tipos de enzimas.
- Eles são compostos de proteínas.
- Eles catalisam reações bioquímicas em células vivas.
- Ambos os tipos de enzimas permanecem in alterados no final da reação.
- Uma pequena concentração dessas enzimas é suficiente para catalisar uma reação.
- Eles são sensíveis a mudanças de pH e temperatura.
Qual é a diferença entre enzimas alostéricas e não alostéricas?
Uma enzima alostérica é uma enzima que possui um sítio adicional chamado sítio regulatório ou sítio alostérico para a ligação de uma molécula regulatória. Uma enzima não alostérica é uma enzima simples que possui apenas um sítio ativo para a ligação de seu substrato. Portanto, esta é a principal diferença entre enzimas alostéricas e não alostéricas.
O infográfico a seguir lista as diferenças entre enzimas alostéricas e não alostéricas em forma de tabela para comparação lado a lado.
Resumo – Enzimas Alostéricas vs Não Alostéricas
A enzima alostérica é uma enzima reguladora que possui um sítio alostérico diferente do sítio ativo. Assim, uma molécula reguladora pode se ligar ao sítio alostérico e regular a atividade enzimática. Em contraste, a enzima não alostérica não possui um sítio alostérico. Tem apenas um site ativo. As enzimas não alostéricas não são enzimas reguladoras. As enzimas alostéricas são específicas do substrato e da molécula reguladora, enquanto as enzimas não alostéricas são específicas do substrato. Assim, este é o resumo da diferença entre enzimas alostéricas e não alostéricas.
