Qual é a diferença entre Km e Vmax

Índice:

Qual é a diferença entre Km e Vmax
Qual é a diferença entre Km e Vmax

Vídeo: Qual é a diferença entre Km e Vmax

Vídeo: Qual é a diferença entre Km e Vmax
Vídeo: INIBIDORES COMPETITIVOS E REGULAÇÃO ENZIMÁTICA 2024, Novembro
Anonim

A principal diferença entre Km e Vmax é que Km mede a facilidade com que uma enzima pode ser saturada pelo substrato, enquanto Vmax é a taxa máxima na qual uma enzima é catalisada quando a enzima é saturada pelo substrato.

Km pode ser descrito como a concertação do substrato em que metade da velocidade máxima é alcançada. Vmax, por outro lado, pode ser descrito como a taxa de reação no estado em que a enzima está totalmente saturada pelo substrato.

O que é Km?

Km pode ser descrito como a concertação de um substrato no qual metade da velocidade máxima é alcançada. Em outras palavras, é a concentração do substrato que permite que a enzima atinja metade da Vmax. Portanto, uma enzima com alto Km apresenta baixa afinidade pelo seu substrato. Também requer uma maior concentração do substrato para atingir Vmax.

Km e Vmax - Comparação Lado a Lado
Km e Vmax - Comparação Lado a Lado

O termo Km na atividade enzimática é discutido na cinética de Michaelis-Menten. É um modelo comum de cinética enzimática. Este modelo recebeu o nome da bioquímica alemã Leonor Michaelis e da médica canadense Maud Menten. Este modelo é expresso como uma equação.

v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])

Na equação acima, Vmax é a taxa máxima alcançada pelo sistema que ocorre na concentração de substrato saturado para uma dada concentração de enzima. Km é a constante de Michaelis. Se for numericamente igual à concentração do substrato, então a taxa de reação é metade do valor de Vmax.

Além disso, as reações bioquímicas com um único substrato são frequentemente consideradas como mostrando a cinética de Michaelis-Menten sem a preocupação de quaisquer suposições subjacentes deste modelo.

O que é Vmax?

Vmax pode ser descrito como a taxa de reação no estado em que a enzima está totalmente saturada pelo substrato. Este estado indica que todos os sítios de ligação estão sendo constantemente reocupados. Em outras palavras, Vmax é a taxa de reação máxima ou velocidade de uma reação que é enzimaticamente catalisada pela saturação da enzima com seu substrato.

Km vs Vmax em forma de tabela
Km vs Vmax em forma de tabela

É importante determinar o Km e Vmax para uma determinada atividade enzimática, pois conhecer esses valores permite prever o destino metabólico do substrato e a quantidade relativa de substrato que passará por cada via sob diferentes condições. Um valor menor de Vmax indica que a enzima está operando em condições abaixo do ideal.

Qual é a diferença entre Km e Vmax?

Os termos Km e Vmax são importantes na cinética enzimática. A principal diferença entre Km e Vmax é que Km mede a facilidade com que a enzima pode ser saturada pelo substrato, enquanto Vmax é a taxa máxima na qual uma enzima é catalisada quando a enzima é saturada pelo substrato.

A tabela a seguir resume a diferença entre Km e Vmax.

Resumo – Km vs Vmax

Km é a concertação do substrato em que metade da velocidade máxima é alcançada. Vmax é a taxa de reação no estado em que a enzima está totalmente saturada pelo substrato. A principal diferença entre Km e Vmax é que Km mede a facilidade com que a enzima pode ser saturada pelo substrato, enquanto Vmax é a taxa máxima na qual uma enzima é catalisada quando a enzima é saturada pelo substrato.

Recomendado: