Quinase vs Fosfatase
A diferença entre Quinase e Fosfatase decorre do fato de que essas duas enzimas suportam dois processos opostos. A quinase e a fosfatase são duas enzimas importantes que lidam com fosfatos encontrados em sistemas biológicos. As enzimas são proteínas globulares tridimensionais que atuam como catalisadores biológicos para muitas reações bioquímicas nas células. Devido a essa capacidade, a chegada das enzimas foi considerada como um dos eventos mais importantes na evolução da vida. As enzimas aumentam a velocidade das reações bioquímicas ao enfatizar ligações químicas específicas. Quinase e Fosfatase são duas enzimas essenciais envolvidas na fosforilação de proteínas. A fosforilação de proteínas facilita as principais funções das proteínas, incluindo metabolismo celular, diferenciação celular, transdução de sinal durante o crescimento, transcrição, resposta imune, etc. envolve a remoção de grupos fosfato da proteína. Os processos de fosforilação e desfosforilação são catalisados pelas enzimas quinase e fosfatase, respectivamente. Neste artigo, a diferença entre quinase e fosfatase será discutida, destacando os fatos importantes sobre quinase e fosfatase.
O que é Quinase?
Cinases são um grupo de enzimas que catalisam as reações de fosforilação pela adição de grupos fosfato do ATP às moléculas de proteína. A reação de fosforilação é unidirecional devido à liberação maciça de energia com a quebra da ligação fosfato-fosfato no ATP para produzir ADP. Existem muitos tipos diferentes de proteínas quinases e cada quinase é responsável pela fosforilação de uma proteína específica ou conjunto de proteínas. No entanto, ao considerar a estrutura de aminoácidos em geral, as quinases podem adicionar grupos fosfato a três tipos de aminoácidos, que consistem em um grupo OH como parte de seu grupo R. Esses três aminoácidos são serina, treonina e tirosina. As proteínas quinases são categorizadas com base nesses três substratos de aminoácidos. A classe da serina/treonina quinase assemelha-se à maioria das proteínas citoplasmáticas. Durante o processo de fosforilação, a quinase pode aumentar ou reduzir a atividade da proteína. No entanto, a atividade depende do local de fosforilação e da estrutura da proteína que está sendo fosforilada.
Reação de Fosforilação Básica
O que é Fosfatase?
A reação inversa da fosforilação, a desfosforilação é catalisada por enzimas fosfatase. Durante a desfosforilação, a fosfatase remove os grupos fosfato das moléculas de proteína. Assim, uma proteína ativada por uma quinase pode ser desativada por uma fosfatase. No entanto, a reação de desfosforilação não é reversível. Existem muitas fosfatases diferentes que são encontradas nas células. Algumas fosfatases são altamente específicas e desfosforilam uma ou poucas proteínas, enquanto outras removem fosfato em uma ampla gama de proteínas. Os fosfatos são hidrolases, pois usam a molécula de água para desfosforilação. Com base na especificidade do substrato, as fosfatases podem ser categorizadas em cinco classes, a saber; fosfatases específicas de tirosina, fosfatases específicas de serina/treonina, fosfatases de especificidade dupla, fosfatases de histidina e fosfatases lipídicas.
Mecanismo de desfosforilação da tirosina por um CDP
Qual é a diferença entre Quinase e Fosfatase?
• As enzimas quinase catalisam a fosforilação de proteínas pela adição de grupos fosfato das moléculas de ATP. As enzimas fosfatase catalisam reações de desfosforilação pela remoção de grupos fosfato das proteínas.
• A quinase usa ATP para obter grupos fosfato, enquanto a fosfatase usa moléculas de água para remover grupos fosfato.
• As proteínas que são ativadas por uma quinase podem ser desativadas por uma fosfatase.
