Diferença chave – Tripsina vs Quimotripsina
A digestão de proteínas é um processo muito importante no processo geral de digestão em organismos vivos. As proteínas complexas são digeridas em seus monômeros de aminoácidos e são absorvidas através do intestino delgado. As proteínas são essenciais, pois desempenham um importante papel funcional e estrutural em um organismo. A digestão de proteínas ocorre através de enzimas de digestão de proteínas que incluem tripsina, quimotripsina, peptidases e proteases. A tripsina é uma enzima de digestão de proteínas que cliva a ligação peptídica nos aminoácidos básicos que incluem lisina e arginina. A quimotripsina também é uma enzima de digestão de proteínas que cliva a ligação peptídica em aminoácidos aromáticos, como fenilalanina, triptofano e tirosina. A principal diferença entre tripsina e quimotripsina é a posição do aminoácido em que ela cliva na proteína. A tripsina cliva em posições de aminoácidos básicos, enquanto a quimotripsina cliva em posições de aminoácidos aromáticos.
O que é Tripsina?
A tripsina é uma proteína de 23,3 kDa que pertence à família das serina proteases e seus principais substratos são aminoácidos básicos. Esses aminoácidos básicos incluem arginina e lisina. A tripsina foi descoberta em 1876 por Kuhne. A tripsina é uma proteína globular e existe em sua forma inativa que é tripsinogênio – zimogênio. O mecanismo de ação da tripsina é baseado na atividade da serina protease.
Tripsina cliva na extremidade C terminal dos aminoácidos básicos. Esta é uma reação de hidrólise e ocorre a um pH – 8,0 no intestino delgado. A ativação do tripsinogênio ocorre através da remoção do hexapeptídeo terminal e produz a forma ativa; tripsina. A tripsina ativa é de dois tipos principais; α – tripsina e β-tripsina. Eles diferem em sua estabilidade térmica e sua estrutura. O sítio ativo da tripsina contém Histidina (H63), Ácido Aspártico (D107) e Serina (S200).
Figura 01: Tripsina
A ação enzimática da tripsina é inibida por DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina e EDTA. As aplicações da tripsina incluem dissociação de tecidos, tripsinização em cultura de células animais, mapeamento tríptico, estudos de proteínas in vitro, impressões digitais e aplicações em cultura de tecidos.
O que é Quimotripsina?
Quimotripsina tem peso molecular de 25,6 kDa e pertence à família das serina proteases, sendo uma endopeptidase. A quimotripsina existe em sua forma inativa, que é o quimotripsinogênio. A quimotripsina foi descoberta no ano de 1900. A quimotripsina hidrolisa as ligações peptídicas nos aminoácidos aromáticos. Esses substratos aromáticos incluem tirosina, fenilalanina e triptofano. Os substratos desta enzima estão principalmente nos isômeros L e agem prontamente sobre as amidas e ésteres de aminoácidos. O pH ótimo em que a quimotripsina atua é 7,8 – 8,0. Existem duas formas principais de quimotripsina, como quimotripsina A e quimotripsina B, e elas diferem ligeiramente em suas características estruturais e proteolíticas. O sítio ativo da quimotripsina contém uma tríade catalítica e é composto por Histidina (H57), Ácido Aspártico (D102) e Serina (S195).
Figura 02: Quimotripsina
Os ativadores da quimotripsina são brometo de cetiltrimetilamônio, brometo de dodeciltrimetilamônio, brometo de hexadeciltrimetilamônio e brometo de tetrabutilamônio. Os inibidores da quimotripsina são aldeídos peptidílicos, ácidos borônicos e derivados cumarínicos. A quimotripsina é usada comercialmente na síntese de peptídeos, mapeamento de peptídeos e impressão digital de peptídeos.
Quais são as semelhanças entre tripsina e quimotripsina?
- Ambas as enzimas são serina proteases.
- Ambas as enzimas clivam ligações peptídicas.
- Ambas as enzimas atuam no intestino delgado.
- Ambas as enzimas existem em sua forma inativa como zimogênios.
- Ambas as enzimas são compostas por uma tríade catalítica contendo histidina, ácido aspártico e serina em seu sítio ativo.
- Ambas as enzimas foram inicialmente descobertas e extraídas do gado.
- A produção de ambas as enzimas é feita atualmente através de técnicas de DNA recombinante.
- Ambas as enzimas atuam em um pH básico ótimo.
- Ambas as enzimas são usadas in vitro em diferentes indústrias.
Qual é a diferença entre tripsina e quimotripsina?
Tripsina vs Quimotripsina |
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A tripsina é uma enzima que digere proteínas que cliva a ligação peptídica nos aminoácidos básicos, como lisina e arginina. | Quimotripsina, que também é uma enzima que digere proteínas, cliva a ligação peptídica em aminoácidos aromáticos, como fenilalanina, triptofano e tirosina. |
Peso Molecular | |
O peso molecular da tripsina é 23,3 k Da. | O peso molecular da quimotripsina é 25,6 k Da. |
Substratos | |
As proteínas complexas são digeridas em seus monômeros de aminoácidos e são absorvidas pelo intestino delgado. | Substratos de aminoácidos aromáticos como tirosina, triptofano e fenilalanina atuam na quimotripsina. |
Zimogênio Forma da Enzima | |
Tripsinogênio é a forma inativa da tripsina. | Quimotripsinogênio é a forma inativa da quimotripsina. |
Ativadores | |
Lantânidas são ativadores da tripsina. | brometo de cetiltrimetilamônio, brometo de dodeciltrimetilamônio, brometo de hexadeciltrimetilamônio e brometo de tetrabutilamônio são ativadores da quimotripsina. |
Inibidores |
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DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina e EDTA são inibidores da tripsina. | Peptidil aldeídos, ácidos borônicos e derivados de cumarina são inibidores da quimotripsina. |
Resumo – Tripsina vs Quimotripsina
Peptidases ou enzimas proteolíticas clivam proteínas através da hidrólise da ligação peptídica. A tripsina cliva a ligação peptídica em aminoácidos básicos, enquanto a quimotripsina cliva a ligação peptídica em resíduos de aminoácidos aromáticos. Ambas as enzimas são serina peptidases e atuam no intestino delgado em um ambiente de pH básico. Atualmente, muitas pesquisas estão envolvidas na produção de tripsina e quimotripsina usando tecnologia de DNA recombinante usando diferentes espécies bacterianas e fúngicas, pois essas enzimas possuem um alto valor industrial. Esta é a diferença entre tripsina e quimotripsina.
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